Maltasa egenskaber, syntese og funktioner

1932
Sherman Hoover

Det maltase, også kendt som α-glucosidase, syremaltase, glucoseinvertase, glucosidosucrase, lysosomal α-glucosidase eller maltase-glucoamylase, det er enzymet, der er ansvarlig for hydrolysen af ​​maltose i cellerne i tarmepitelet under de sidste trin i stivelsesfordøjelsen.

Det tilhører klassen af ​​hydrolaser, specifikt til underklassen af ​​glycosidaser, som er i stand til at bryde de α-glucosidiske bindinger mellem glukoserester (EC. 3.2.1.20). Denne kategori grupperer forskellige enzymer, hvis specificitet er rettet mod exo-hydrolyse af terminale glucosider bundet af α-1,4-bindinger..

Maltasekatalyseret reaktion. Til venstre et maltosemolekyle og til højre de to glukosemolekyler som følge af hydrolyse (Kilde: D.a. pantazis [CC BY-SA 3.0 (httpscreativecommons.orglicensesby-sa3.0)]. Jpg via Wikimedia Commons)

Nogle maltaser er i stand til at hydrolysere polysaccharider, men med en meget langsommere hastighed. Generelt frigøres a-D-glucose-rester efter virkningen af ​​maltase, men enzymer i den samme underklasse kan hydrolysere β-glucaner og frigiver således β-D-glucose-rester..

Eksistensen af ​​maltaseenzymer blev oprindeligt demonstreret i året 1880, og det vides nu, at det ikke kun er til stede i pattedyr, men også i mikroorganismer som gær og bakterier såvel som i mange højere planter og korn..

Et eksempel på vigtigheden af ​​aktiviteten af ​​disse enzymer er relateret til Saccharomyces cerevisiae, mikroorganismen, der er ansvarlig for produktionen af ​​øl og brød, som er i stand til at nedbryde maltose og maltotriose takket være det faktum, at den har maltaseenzymer, hvis produkter metaboliseres til fermenteringsprodukter, der er karakteristiske for denne organisme.

Artikelindeks

  • 1 Funktioner
    • 1.1 Hos pattedyr
    • 1.2 I gær
    • 1.3 I planter
  • 2 Syntese
    • 2.1 Hos pattedyr
    • 2.2 I gær
    • 2.3 I bakterier
  • 3 funktioner
  • 4 Referencer

Egenskaber

Hos pattedyr

Maltase er et amfipatisk protein associeret med membranen i tarmbørsteceller. Et isozym kendt som sur maltase er også kendt, placeret i lysosomer og i stand til at hydrolysere forskellige typer glykosidbindinger på forskellige substrater, ikke kun maltose- og α-1,4-bindinger. Begge enzymer har mange strukturelle egenskaber.

Det lysosomale enzym har ca. 952 aminosyrer og behandles post-translationelt ved glycosylering og fjernelse af peptider ved N- og C-terminalerne..

Undersøgelser udført med enzymet fra tarmene hos rotter og svin viser, at enzymet i disse dyr består af to underenheder, der adskiller sig fra hinanden med hensyn til nogle fysiske egenskaber. Disse to underenheder stammer fra den samme polypeptidforløber, der spaltes proteolytisk..

I modsætning til svin og rotter har enzymet hos mennesker ikke to underenheder, men er en enkelt, høj molekylvægt og stærkt glykosyleret (til N- Y ELLER-glykosylering).

I gær

Gærmaltase kodet af genet MAL62, vejer 68 kDa og er et cytoplasmisk protein, der eksisterer som en monomer og hydrolyserer et bredt spektrum af α-glucosider.

I gær er der fem isoenzymer kodet i de telomere zoner i fem forskellige kromosomer. Hvert kodende locus af genet FORKERT Det omfatter også et genkompleks af alle de gener, der er involveret i maltosemetabolisme, inklusive permease og regulatoriske proteiner, som om det var et operon.

I planter

Enzymet til stede i planter har vist sig at være følsomt over for temperaturer over 50 ° C, og at maltase forekommer i store mængder i spirede og ikke-spirede korn.

Derudover er dette enzym under nedbrydningen af ​​stivelse specifikt for maltose, da det ikke virker på andre oligosaccharider, men det ender altid med dannelsen af ​​glucose..

Syntese

Hos pattedyr

Human intestinal maltase syntetiseres som en enkelt polypeptidkæde. Kulhydrater, der er rige på mannoserester, tilsættes co-translationelt ved glycosylering, hvilket synes at beskytte den proteolytiske nedbrydningssekvens.

Undersøgelser af biogenesen af ​​dette enzym viser, at det samles som et højmolekylært molekyle i en "membranbundet" tilstand af det endoplasmatiske retikulum, og at det efterfølgende behandles af bugspytkirtlenzymer og "re-glykosyleres" i Golgi-komplekset.

I gær

I gær er der fem isoenzymer kodet i de telomere zoner i fem forskellige kromosomer. Hvert kodende locus af genet FORKERT det omfatter også et genkompleks af alle gener involveret i maltosemetabolisme, inklusive permease og regulerende proteiner.

I bakterier

Systemet med maltosemetabolisme i bakterier såsom E coli, Det ligner meget laktosesystemet, især i den genetiske organisation af operonen, der er ansvarlig for syntesen af ​​regulatoriske, transporterende proteiner og med enzymatisk aktivitet på substratet (maltaser).

Funktioner

I de fleste organismer, hvor tilstedeværelsen af ​​enzymer som maltase er blevet påvist, spiller dette enzym den samme rolle: nedbrydning af disaccharider såsom maltose for at opnå opløselige kulhydratprodukter, der lettere metaboliseres..

I tarmen hos pattedyr spiller maltase en nøglerolle i de sidste trin i stivelsesnedbrydning. Mangler i dette enzym observeres generelt under tilstande som type II glykogenose, som er relateret til opbevaring af glykogen.

I bakterier og gær repræsenterer reaktioner katalyseret af enzymer af denne type en vigtig energikilde i form af glucose, der kommer ind i den glykolytiske vej, med eller uden gæringsformål..

I planter deltager maltase sammen med amylaser i nedbrydningen af ​​endospermen i frø, der "sover", og som aktiveres af gibberelliner, plantevækstregulerende hormoner, som en forudsætning for spiring.

Derudover har mange forbigående stivelsesproducerende planter i løbet af dagen specifikke maltaser, der bidrager til nedbrydningen af ​​mellemprodukter i deres stofskifte om natten, og kloroplaster har vist sig at være de vigtigste maltoselagringssteder i disse organismer..

Referencer

  1. Auricchio, F., Bruni, C. B., & Sica, V. (1968). Yderligere oprensning og karakterisering af syre-a-glucosidase. Biokemisk tidsskrift, 108, 161-167.
  2. Danielsen, E. M., Sjostrom, H., & Noren, O. (1983). Biosyntese af tarmmikrovillære proteiner. Biokemisk tidsskrift, 210, 389-393.
  3. Davis, W. A. ​​(1916). III. Fordelingen af ​​maltase i planter. Funktionen af ​​maltase i stivelsesnedbrydning og dens indflydelse på den amyloklastiske aktivitet af plantematerialer. Biokemisk tidsskrift, 10(1), 31-48.
  4. EXPASy. Bioinformatics Resource Portal. (nd). Hentet fra enzym.expasy.org
  5. Lu, Y., Gehan, J. P., og Sharkey, T. D. (2005). Daglængde og cirkadiske effekter på stivelsesnedbrydning og maltosemetabolisme. Plantefysiologi, 138, 2280-2291.
  6. Naims, H. Y., Sterchi, E. E., & Lentze, M. J. (1988). Struktur, biosyntese og glykosylering af human tarm. Journal of Biological Chemistry, 263(36), 19709-19717.
  7. Needleman, R. (1991). Kontrol af maltasesyntese i gær. Molekylær mikrobiologi, 5(9), 2079-2084.
  8. Nomenklaturkomité for Den Internationale Union for Biokemi og Molekylær Biologi (NC-IUBMB). (2019). Hentet fra qmul.ac.uk.
  9. Reuser, A., Kroos, M., Hermans, M., Bijvoet, A., Verbeet, M., Van Diggelen, O., ... Ploeg, V. der. (nitten femoghalvfems). Glykogenose type II (syremaltasemangel). Muskel og nerve, 3, 61-69.
  10. Simpson, G., & Naylor, J. (1962). Dvalestudier i frø af Avena fatua. Canadian Journal of Botany, 40(13), 1659-1673.
  11. Sorensen, S., Norén, O., Stostrom, H., & Danielsen, M. (1982). Amphiphilic Pig Intestinal Microvillus Maltase / Glucoamylase Structure and Specificity. European Journal of Biochemistry, 126, 559-568.

Endnu ingen kommentarer