Det calciumpumpe Det er en struktur af protein-karakter, der er ansvarlig for transporten af calcium gennem cellemembraner. Denne struktur er afhængig af ATP og betragtes som et ATPase-lignende protein, også kaldet Cato+-ATPase.
Cato+-ATPaser findes i alle celler i eukaryote organismer og er essentielle for calciumhomeostase i cellen. Dette protein udfører primær aktiv transport, da bevægelsen af calciummolekyler går imod deres koncentrationsgradient..
Kilde: Wcnsaffo [CC BY-SA 4.0 (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/4.0)]
Artikelindeks
Cato+ spiller vigtige roller i cellen, så dens regulering i dem er afgørende for, at den fungerer korrekt. Fungerer ofte som en anden messenger.
I de ekstracellulære rum koncentrationen af Cato+ det er ca. 10.000 gange større end inden i celler. En øget koncentration af denne ion i cellecytoplasmaet udløser forskellige reaktioner, såsom muskelsammentrækninger, frigivelse af neurotransmitter og glykogennedbrydning..
Der er flere måder at overføre disse ioner fra celler: passiv transport (uspecifik udgang), ionkanaler (bevægelse til fordel for deres elektrokemiske gradient), sekundær aktiv transport af antistøttetypen (Na / Ca) og primær aktiv transport med pumpen. ATP afhængig.
I modsætning til de andre mekanismer for Ca forskydningto+, pumpen fungerer i vektorform. Det vil sige, at ionen kun bevæger sig i en retning, så den kun virker ved at udvise dem.
Cellen er ekstremt følsom over for ændringer i Ca-koncentrationento+. Da det præsenterer en så markant forskel med sin ekstracellulære koncentration, er det derfor så vigtigt at effektivt gendanne dets normale cytosoliske niveauer.
Tre typer Ca er blevet beskrevetto+-ATPaser i dyreceller, baseret på deres placering i cellerne; pumper placeret i plasmamembranen (PMCA), dem der er placeret i det endoplasmatiske retikulum og den nukleare membran (SERCA), og dem der findes i Golgi apparatets membran (SPCA).
SPCA-pumper bærer også Mn-ionerto+ som er medfaktorer for forskellige enzymer i Golgi-apparatets matrix.
Gærceller, andre eukaryote organismer og planteceller præsenterer andre typer Cato+-Meget specielle ATPaser.
I plasmamembranen finder vi den antiportiske Na / Ca aktive transport, der er ansvarlig for forskydningen af en betydelig mængde Cato+ i celler i hvile og aktivitet. I de fleste celler i hviletilstand er PMCA-pumpen ansvarlig for at transportere calcium udad..
Disse proteiner består af ca. 1.200 aminosyrer og har 10 transmembransegmenter. I cytosolen er der 4 hovedenheder. Den første enhed indeholder den terminale aminogruppe. Den anden har basale egenskaber, der gør det muligt at binde til aktiverende sure phospholipider..
I den tredje enhed findes en asparaginsyre med katalytisk funktion, og "nedstrøms" heraf er et fluoresceinisotocyanatbindingsbånd i ATP-bindingsdomænet.
I den fjerde enhed er det calmodulin-bindende domæne, genkendelsesstederne for visse kinaser (A og C) og de Ca-bindende bånd.to+ allosterisk.
SERCA-pumper findes i store mængder i det sarkoplasmatiske retikulum af muskelceller, og deres aktivitet er relateret til sammentrækning og afslapning i muskelbevægelsescyklussen. Dens funktion er at transportere Cato+ fra cellecytosolen til reticulummatrixen.
Disse proteiner består af en enkelt polypeptidkæde med 10 transmembrane domæner. Dens struktur er grundlæggende den samme som for PMCA-proteiner, men den adskiller sig ved, at de kun har tre enheder i cytoplasmaet, hvor det aktive sted er i den tredje enhed..
Funktionen af dette protein kræver en balance mellem ladninger under transporten af ionerne. To Cato+ (ved hydrolyseret ATP) fortrænges fra cytosolen til retikulummatricen mod en meget høj koncentrationsgradient.
Denne transport sker på en antiportisk måde, da der samtidig er to H+ er rettet mod cytosolen fra livmoderen.
Transportmekanismen er opdelt i to tilstande E1 og E2. I El er bindingsstederne, der har en høj affinitet for Cato+ de er rettet mod cytosolen. I E2 er bindingsstederne rettet mod retikulumets lumen, der udviser en lav affinitet for Cato+. De to Ca-ionerto+ Deltag efter overførsel.
Under binding og overførsel af Cato+, konformationsændringer forekommer, herunder åbningen af M-domænet for proteinet, som er mod cytosolen. Ionerne binder derefter lettere til de to bindingssteder i domænet..
Foreningen af de to Ca-ionerto+ fremmer en række strukturelle ændringer i proteinet. Blandt dem drejningen af visse domæner (domæne A), der omorganiserer pumpeenhederne, hvilket gør det muligt for åbningen mod retikulummatricen at frigive ionerne, som er frakoblet takket være faldet i affinitet på bindingsstederne..
Protonerne H+ og vandmolekyler stabiliserer Ca-bindingsstedetto+, forårsager A-domænet til at rotere tilbage til sin oprindelige tilstand og lukke adgangen til det endoplasmatiske retikulum.
Denne type pumpe findes i alle eukaryote celler og er ansvarlig for udvisning af Cato+ ind i det ekstracellulære rum for at holde koncentrationen stabil inden i cellerne.
I dette protein transporteres en Ca-ionto+ ved hydrolyseret ATP. Transport reguleres af niveauer af protein calmodulin i cytoplasmaet.
Ved at øge koncentrationen af Cato+ cytosoliske, calmodulinniveauer stiger, som binder til calciumioner. Ca-kompleksetto+-calmodulin og samles derefter til PMCA-pumpens bindingssted. En konformationsændring sker i pumpen, der gør det muligt for åbningen at blive udsat for det ekstracellulære rum.
Calciumioner frigives, hvilket gendanner normale niveauer inde i cellen. Derfor er det komplekse Cato+-demonteres calmodulin og sætter pumpens konformation tilbage til sin oprindelige tilstand.
Endnu ingen kommentarer