Amylase karakteristika, klassificering, struktur, funktioner

2499
Simon Doyle

Amylase er det udtryk, der bruges til at identificere en vigtig gruppe af enzymer, der er ansvarlig for hydrolysen af ​​glykosidbindinger mellem glucosemolekyler, der er til stede i kulhydrater, såsom stivelse og andre beslægtede, som indtages i kosten af ​​mange levende organismer.

Denne type enzym produceres af bakterier, svampe, dyr og planter, hvor de katalyserer stort set de samme reaktioner og har forskellige funktioner, hovedsageligt relateret til energimetabolisme..

Grafisk gengivelse af en alfa-amylase af animalsk oprindelse (Kilde: Jawahar Swaminathan og MSD-personale ved Det Europæiske Bioinformatikinstitut [Public domain] via Wikimedia Commons)

Produkterne fra hydrolysereaktionerne af de glykosidiske bindinger kan betragtes som karakteristiske for hver type amylolytisk enzym, så dette er ofte en vigtig parameter for deres klassificering..

Betydningen af ​​disse enzymer er antropocentrisk set ikke kun fysiologisk, da denne type enzymer på nuværende tidspunkt har stor bioteknologisk betydning i den industrielle produktion af mad, papir, tekstiler, sukker og andre..

Udtrykket "amylase" stammer fra det græske "amylon", hvilket betyder stivelse og blev opfundet i 1833 af forskerne Payen og Persoz, der studerede de hydrolytiske reaktioner af dette enzym på stivelse.

Artikelindeks

  • 1 Funktioner
    • 1.1 Egenskaber for underlaget
  • 2 Klassificering
    • 2.1 Aktuel placering
  • 3 funktioner
    • 3.1 Hos dyr
    • 3.2 I planter
    • 3.3 I mikroorganismer
    • 3.4 Industrielle anvendelser
  • 4 Referencer

Egenskaber

Nogle amylaser er multimeriske, såsom sød kartoffel β-amylase, der opfører sig som en tetramer. Imidlertid ligger den omtrentlige molekylvægt af amylasemonomerer i området 50 kDa..

Generelt har både plante- og dyreenzymer en relativt "fælles" aminosyresammensætning og har optimale aktiviteter ved pH mellem 5,5 og 8 enheder (hvor dyreamylaser er mere aktive ved mere neutral pH)..

Amylaser er enzymer, der er i stand til at hydrolysere glycosidbindinger af en stor mængde polysaccharider, der generelt producerer disaccharider, men de er ikke i stand til at hydrolysere komplekser såsom cellulose..

Underlagets egenskaber

Årsagen til, at amylaser er så vigtige i naturen, især i fordøjelsen af ​​kulhydrater, er relateret til den allestedsnærværende tilstedeværelse af deres naturlige substrat (stivelse) i vævene af "højere" grøntsager, der tjener som en kilde til mad til flere typer. af dyr og mikroorganismer.

Dette polysaccharid består til gengæld af to makromolekylære komplekser kendt som amylose (uopløselig) og amylopectin (opløselig). Amylosedele består af lineære kæder af glukoserester bundet af a-1,4-bindinger og nedbrydes af a-amylaser..

Amylopectin er en forbindelse med høj molekylvægt, den består af forgrenede kæder af glukoserester bundet af α-1,4-bindinger, hvis grene understøttes af α-1,6-bindinger..

Klassifikation

Amylaseenzymer klassificeres efter det sted, hvor de er i stand til at bryde glycosidbindinger som endoamylaser eller exoamylaser. Førstnævnte hydrolyserer bindinger i indre regioner af kulhydrater, mens sidstnævnte kun kan katalysere hydrolysen af ​​rester i enderne af polysaccharider.

Derudover er den traditionelle klassificering relateret til stereokemi af deres reaktionsprodukter, så disse proteiner med enzymatisk aktivitet klassificeres også som α-amylaser, β-amylaser eller γ-amylaser..

-Α-amylaser (α-1,4-glucan 4-glucanhydrolaser) er endoamylaser, der virker på interne bindinger af lineære konformationssubstrater, og hvis produkter har α-konfiguration og er blandinger af oligosaccharider.

-Β-amylaser (α-1,4-glucan-maltohydrolaser) er planteeksoamylaser, der virker på bindinger i de ikke-reducerende ender af polysaccharider, såsom stivelse, og hvis hydrolytiske produkter er rester af β-maltose.

-Endelig er γ-amylaser en tredje klasse af amylaser, også kaldet glucoamylaser (α-1,4-glucan-glucohydrolaser), som ligesom β-amylaser er exoamylaser, der er i stand til at fjerne enkelt glucoseenheder fra de ikke-reducerende ender af polysaccharider og invertere deres konfiguration.

Den sidstnævnte klasse af enzymer kan hydrolysere både α-1,4 og α, 1-6 bindinger og omdanne substrater såsom stivelse til D-glucose. Hos dyr findes de hovedsageligt i levervæv.

Nuværende placering

Med fremkomsten af ​​nye biokemiske analyseteknikker for både enzymer og deres substrater og produkter har visse forfattere bestemt, at der er mindst seks klasser af amylaseenzymer:

1-endoamylaser, der hydrolyserer α-1,4 glucosidbindinger og kan "springe over" (bypass) α-1,6 obligationer. Eksempel på denne gruppe er a-amylaser.

2-Exoamylaser, der er i stand til at hydrolysere α-1,4, hvis hovedprodukter er maltoserester, og α-1,6-bindingerne ikke kan "springes over". Eksempel på gruppen er β-amylaser.

3-Exoamylaser, der er i stand til at hydrolysere α-1,4 og α-1,6 bindinger, såsom amyloglucosidaser (glucoamylaser) og andre exoamylaser.

 4-amylaser, der kun hydrolyserer α-1,6 glukosidbindinger. I denne gruppe er "afgrenende" enzymer og andre kendt som pullulanaser..

5-amylaser, såsom α-glucosidaser, som fortrinsvis hydrolyserer α-1,4-bindinger af korte oligosaccharider produceret ved virkning af andre enzymer på substrater, såsom amylose eller amylopectin.

6-enzymer, der hydrolyserer stivelse til ikke-reducerende cykliske polymerer af D-glucosidrester kendt som cyclodextriner, såsom nogle bakterielle amylaser.

Funktioner

Mange er de funktioner, der tilskrives enzymerne med amylaseaktivitet, ikke kun fra det naturlige eller fysiologiske synspunkt, men også fra det kommercielle og industrielle synspunkt, direkte relateret til mennesket.

Hos dyr

Amylaser i dyr er hovedsageligt til stede i spyt, lever og bugspytkirtel, hvor de medierer nedbrydningen af ​​de forskellige polysaccharider, der indtages i kosten (af animalsk oprindelse (glykogener) eller vegetabilsk (stivelse)).

Den α-amylase, der er til stede i spyt, anvendes som en indikator for spytkirtlens fysiologiske tilstand, da den udgør mere end 40% af proteinproduktionen af ​​disse kirtler.

I det orale rum er dette enzym ansvarlig for "fordøjelsen" af stivelse, der producerer rester af maltose, maltotriose og dextrin..

I planterne

I planter er stivelse et reservepolysaccharid, og dets hydrolyse, medieret af amylaseenzymer, har mange vigtige funktioner. Blandt dem kan følgende fremhæves:

  • Spiring af kornfrø ved fordøjelse af aleuronlaget.
  • Nedbrydningen af ​​reservestoffer til erhvervelse af energi i form af ATP.

I mikroorganismer

Mange mikroorganismer bruger amylaser til at opnå kulstof og energi fra forskellige kilder til polysaccharider. I industrien udnyttes disse mikroorganismer til storstilet produktion af disse enzymer, som tjener til at tilfredsstille menneskers forskellige kommercielle krav.

Industrielle anvendelser

I industrien anvendes amylaser til forskellige formål, herunder fremstilling af maltose, sirup med høj fructose, oligosaccharidblandinger, dextriner osv..

De bruges også til direkte alkoholfermentering af stivelse til ethanol i brygningsindustrien og til brug af spildevand produceret under forarbejdning af plantebaserede fødevarer som en fødekilde til vækst af mikroorganismer, for eksempel.

Referencer

  1. Aiyer, P. V. (2005). Amylaser og deres anvendelser. African Journal of Biotechnology, 4(13), 1525-1529.
  2. Azcón-Bieto, J. og Talón, M. (2008). Grundlæggende om plantefysiologi (2. udgave). Madrid: McGraw-Hill Interamericana i Spanien.
  3. Del Vigna, P., Trinidade, A., Naval, M., Soares, A., & Reis, L. (2008). Spytkomposition og funktioner: En omfattende gennemgang. Journal of Contemporary Dental Practice, 9(3), 72-80.
  4. Naidu, M. A., & Saranraj, P. (2013). Bakteriel amylase: En gennemgang. International Journal of Pharmaceutical & Biological Archives, 4(2), 274-287.
  5. Salt, W., & Schenker, S. (1976). Amylase - Dens kliniske betydning: en gennemgang af litteraturen. Medicin, 55(4), 269-289.
  6. Saranraj, P., & Stella, D. (2013). Svampeamylase - En gennemgang. International Journal of Microbiological Research, 4(2), 203-211.
  7. Solomon, E., Berg, L. og Martin, D. (1999). Biologi (5. udgave). Philadelphia, Pennsylvania: Saunders College Publishing.
  8. Thoma, J. A., Spradlin, J. E., & Dygert, S. (1925). Plante- og dyreamylaser. Ann. Chem., 1, 115-189.

Endnu ingen kommentarer