Primær struktur af karakteristiske proteiner

3778
Alexander Pearson

Det primær struktur af proteiner Det er rækkefølgen, i hvilken aminosyrerne i polypeptidet eller polypeptiderne, der omfatter dem, er arrangeret. Et protein er en biopolymer, der består af a-aminosyremonomerer bundet af peptidbindinger. Hvert protein har en defineret sekvens af disse aminosyrer.

Proteiner udfører en bred vifte af biologiske funktioner, herunder formning og opretholdelse af cellernes integritet gennem cytoskelet, forsvar af kroppen mod fremmede stoffer gennem antistoffer og katalysering af kemiske reaktioner i kroppen gennem enzymer..

Primære, sekundære, tertiære og kvaternære strukturer af proteiner, tredimensionel konformation. Taget og redigeret fra: Alejandro Porto [CC BY-SA 3.0 (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/3.0)].

I dag er det hurtigere at bestemme sammensætningen af ​​proteiner og rækkefølgen, i hvilken aminosyrer er arrangeret (sekventering) end for mange år siden. Disse oplysninger deponeres i internationale elektroniske databaser, som kan tilgås via internettet (GenBank, PIR, blandt andre).

Artikelindeks

  • 1 aminosyrer
    • 1.1 Alifatiske aminosyrer
    • 1.2 Aminosyrer med sidekæder indeholdende hydroxyl eller svovl
    • 1.3 Cykliske aminosyrer
    • 1.4 Aromatiske aminosyrer
    • 1.5 Basiske aminosyrer
    • 1.6 Sure aminosyrer og amider deraf
  • 2 Peptidbindinger
  • 3 Aminosyresekvens
  • 4 Kodning af proteiner
  • 5 Referencer

Aminosyrer

Aminosyrer er molekyler, der indeholder en aminogruppe og en carboxylsyregruppe. I tilfældet med α-aminosyrer har de et centralt carbonatom (α carbon), hvortil både aminogruppen og carboxylgruppen er bundet, samt et hydrogenatom og en karakteristisk R-gruppe, der kaldes sidekæde.

På grund af denne konfiguration af α-carbon er aminosyrerne, der dannes, kendt som α-aminosyrer, chirale. Der produceres to former, der er spejlbilleder af hinanden og kaldes L- og D-enantiomerer..

Alle proteiner i levende væsener består af 20 α-aminosyrer med L-konfiguration. Sidekæderne af disse 20 aminosyrer er forskellige og har en stor mangfoldighed af kemiske grupper.

Grundlæggende kan a-aminosyrer grupperes (vilkårligt) afhængigt af typen af ​​sidekæde som følger.

Alifatiske aminosyrer

I denne gruppe er ifølge nogle forfattere Glycin (Gli), Alanin (Ala), Valine (Val), Leucine (Leu) og Isoleucine (Ile) indeholdt. Andre forfattere inkluderer også Methionin (Met) og Proline (Pro).

Aminosyrer med hydroxyl- eller svovlholdige sidekæder

Indeholder Serine (Ser), Cystein (Cys), Threonine (Thr) og også Methionin. Ifølge nogle forfattere skal gruppen kun omfatte Ser og Thr.

Cykliske aminosyrer

Består udelukkende af Proline, som, som allerede nævnt, er inkluderet af andre forfattere blandt de alifatiske aminosyrer.

Aromatiske aminosyrer

Phenylalanin (Phe), tyrosin (Tyr) og tryptofan (Trp).

Basiske aminosyrer

Histidin (His), Lysin (Lys) og Arginin (Arg)

Sure aminosyrer og deres amider

Den indeholder asparaginsyrer (Asp) og glutaminsyrer (Glu) og også amiderne Aspargine (Asn) og Glutamin (Gln). Nogle forfattere adskiller denne sidste gruppe i to; på den ene side af sure aminosyrer (de to første) og på den anden dem, der indeholder carboxylamid (de resterende to).

Peptidbindinger

Aminosyrer kan bindes sammen ved hjælp af peptidbindinger. Disse bindinger, også kaldet amidbindinger, etableres mellem a-aminogruppen i en aminosyre og a-carboxylgruppen i en anden. Denne forening dannes med tabet af et vandmolekyle.

Foreningen mellem to aminosyrer resulterer i dannelsen af ​​et dipeptid, og hvis nye aminosyrer tilsættes, kunne tripeptider, tetrapeptider og så videre dannes sekventielt.

Polypeptider, der består af et lille antal aminosyrer, kaldes generelt oligopeptider, og hvis antallet af aminosyrer er stort, kaldes de polypeptider..

Hver aminosyre, der tilsættes til polypeptidkæden, frigiver et vandmolekyle. Den del af aminosyren, der har mistet H + eller OH- under foreningen, kaldes aminosyreresten.

De fleste af disse oligopeptid- og polypeptidkæder har i den ene ende en aminoterminal gruppe (N-terminal) og i den anden en terminal carboxyl (C-terminal). Derudover kan de indeholde mange ioniserbare grupper mellem sidekæderne i de aminosyrerester, der udgør dem. På grund af dette betragtes de som polyampolitter.

Dannelse af en peptidbinding mellem to aminosyrer. Taget og redigeret fra: Alejandro Porto [CC BY-SA 3.0 (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/3.0)].

Aminosyresekvens

Hvert protein har en bestemt sekvens af dets aminosyrerester. Denne rækkefølge er det, der er kendt som proteinets primære struktur..

Hvert individuelt protein i hver organisme er artsspecifikt. Det vil sige, et menneskes myoglobin er identisk med et andet menneskes, men det har små forskelle med myoglobinerne fra andre pattedyr..

Mængden og typerne af aminosyrer, som et protein indeholder, er lige så vigtig som placeringen af ​​disse aminosyrer i polypeptidkæden. For at forstå proteiner skal biokemikere først isolere og rense hvert bestemt protein, derefter foretage en analyse af aminosyreindholdet og endelig bestemme dets sekvens..

For at isolere og rense proteiner er der forskellige metoder, blandt hvilke: centrifugering, kromatografi, gelfiltrering, dialyse og ultrafiltrering såvel som anvendelsen af ​​proteinets opløselighedsegenskaber..

Bestemmelsen af ​​aminosyrerne til stede i proteiner udføres ved at følge tre trin. Den første er at bryde peptidbindinger ved hydrolyse. Derefter adskilles de forskellige typer aminosyrer i blandingen; og endelig kvantificeres hver af de opnåede aminosyrer.

For at bestemme den primære struktur af proteinet kan forskellige metoder anvendes; men i øjeblikket er den mest anvendte Edman-metoden, som grundlæggende består i at markere og adskille den N-terminale aminosyre fra resten af ​​kæden gentagne gange og identificere hver aminosyre, der frigives individuelt.

Proteinkodning

Den primære struktur af proteiner er kodet i organismernes gener. Genetisk information er indeholdt i DNA, men for dets translation til proteiner skal den først transkriberes til mRNA-molekyler. Hver nukleotidtriplet (codon) koder for en aminosyre.

Da der er 64 mulige kodoner og kun 20 aminosyrer bruges til konstruktion af proteiner, kan hver aminosyre kodes af mere end en kodon. Næsten alle levende ting bruger de samme kodoner til at kode for de samme aminosyrer. Derfor betragtes den genetiske kode som et næsten universelt sprog.

I denne kode er der kodoner, der bruges til at starte og også stoppe translationen af ​​polypeptidet. Stopkodonerne koder ikke for nogen aminosyre, men stopper translation ved C-terminalen af ​​kæden og er repræsenteret af tripletterne UAA, UAG og UGA..

På den anden side fungerer AUG-kodonen normalt som et startsignal og koder også for methionin..

Efter translation kan proteiner gennemgå en vis bearbejdning eller modifikation, såsom forkortelse ved fragmentering, for at opnå deres endelige konfiguration.

Referencer

  1. C.K. Mathews, K.E. van Holde & K.G. Ahern. 2002. Biokemisk kemi. 3th udgave. Benjamin / Cummings Publishing Company, Inc.
  2. Murray, P. Mayes, D.C. Granner & V.W. Rodwell. 1996. Harper's Biochemestry. Appleton & Lange
  3. J.M. Berg, J.L. Tymoczko & L. Stryer (nd). Biokemi. 5th udgave. W. H. Freeman og Company.
  4. J. Koolman & K.-H. Roehm (2005). Farveatlas for biokemi. tond udgave. Thieme.
  5. A. Lehninger (1978). Biokemi. Ediciones Omega, S.A.
  6. L. Stryer (1995). Biokemi. W H. Freeman and Company, New York.

Endnu ingen kommentarer