Karakteristiske myofibriller, struktur, sammensætning, funktioner

3944
Alexander Pearson
Karakteristiske myofibriller, struktur, sammensætning, funktioner

Det myofibriller De er de strukturelle enheder af muskelceller, også kendt som muskelfibre. De er meget rigelige, er arrangeret parallelt og er indlejret i cytosolen i disse celler.

Striated muskelceller eller fibre er meget lange celler, der måler op til 15 cm i længden og fra 10 til 100 μm i diameter. Dens plasmamembran er kendt som sarcolemma og dens cytosol som sarkoplasma..

Diagram over et menneskes muskulære struktur (Kilde: Deglr6328 ~ commonswiki, via Wikimedia Commons)

Inden for disse celler er der ud over myofibriller flere kerner og mitokondrier, der er kendt som sarcosomer, såvel som et fremtrædende endoplasmatisk retikulum kendt som det sarcoplasmatiske retikulum.

Myofibriller anerkendes som de "kontraktile elementer" i muskler hos hvirveldyr. De er sammensat af flere typer proteiner, der giver dem de elastiske og tilbagetrækkelige egenskaber. Derudover optager de en vigtig del af muskelfibrenes sarkoplasma.

Artikelindeks

  • 1 Forskelle mellem muskelfibre
  • 2 Generelle egenskaber
    • 2.1 Dannelse af myofibriller eller "myofibrillogenese"
  • 3 Struktur og sammensætning
    • 3.1 - Tynde myofilamenter
    • 3.2 - Tykke myofilamenter
    • 3.3 - Tilknyttede proteiner
  • 4 funktioner
  • 5 Referencer

Forskelle mellem muskelfibre

Der er to typer muskelfibre: stribede og glatte fibre, hver med en anatomisk fordeling og en specifik funktion. Myofibriller er især vigtige og tydelige i de stribede muskelfibre, der udgør skeletmuskulatur..

Striated fibre præsenterer et gentaget mønster af tværgående bånd, når det observeres under et mikroskop, og er forbundet med skeletmuskler og en del af hjertemusklerne..

Glatte fibre præsenterer derimod ikke det samme mønster under mikroskopet og findes i de karakteristiske muskler i vaskulaturen og fordøjelsessystemet (og alle indre organer).

Generelle egenskaber

Myofibriller består af to typer kontraktile filamenter (også kendt som myofilamenter), som igen består af de filamentøse proteiner myosin og actin, som vil blive beskrevet senere..

Grafisk repræsentation af myofibriller i skeletmuskel (Kilde: Modificeret fra BruceBlaus [CC BY-SA 3.0 (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/3.0)] via Wikimedia Commons)

Forskellige forskere har fastslået, at halveringstiden for de kontraktile proteiner i myofibrillerne spænder fra 5 dage til 2 uger, så musklen er et meget dynamisk væv, ikke kun fra det kontraktile synspunkt, men også fra syntesen og fornyelsen synspunkt. af dets strukturelle elementer.

Den funktionelle enhed af hver myofibril i muskelceller eller fibre kaldes en sarcomere og afgrænses af en region kendt som "Z-båndet eller linjen", hvorfra actinmyofilamenterne i parallel rækkefølge strækker sig.

Da myofibriller optager en væsentlig del af sarkoplasmaet, begrænser disse fibrøse strukturer placeringen af ​​kernerne i cellerne, som de hører til, i retning af cellernes periferi tæt på sarkolemmaet..

Nogle menneskelige patologier er relateret til forskydningen af ​​kernerne i myofibrillære bundter, og disse er kendt som centro-nukleare myopatier.

Dannelse af myofibriller eller "myofibrillogenese"

De første myofibriller samles under udviklingen af ​​embryonale skeletmuskler.

Proteinerne, der udgør sarkomerer (de funktionelle enheder af myofibriller) er oprindeligt justeret fra enderne og siderne af "premiofibriller", der er sammensat af actinfilamenter og små portioner af ikke-muskulært myosin II og specifikt α-actin af muskler.

Når dette sker, udtrykkes generne, der koder for de hjerte- og skeletisoformer af α-actin, i forskellige proportioner i muskelfibre. Først er mængden af ​​hjerte-isoform, der udtrykkes, større, og derefter ændres dette mod skeletet.

Efter dannelsen af ​​premiofibrillerne samles de spirende myofibriller bag zonen for premiofibrildannelse, og i disse detekteres muskelmyosin II-formen..

På dette tidspunkt tilpasser myosinfilamenterne sig og sammensættes med andre specifikke myosinbindende proteiner, som også forekommer med actinfilamenter..

Struktur og sammensætning

Som diskuteret for et øjeblik siden består myofibriller af kontraktile proteinmyofilamenter: actin og myosin, som henholdsvis også er kendt som tynde og tykke myofilamenter. Disse er synlige under lysmikroskopet.

- Tynde myofilamenter

De tynde filamenter i myofibrillerne består af proteinaktinet i dets trådform (actin F), som er en polymer med kugleformen (actin G), som har en mindre størrelse.

De trådformede tråde af G-actin (F-actin) danner en dobbelt streng, der spoler til en helix. Hver af disse monomere vejer mere eller mindre 40 kDa og er i stand til at binde myosin på bestemte steder..

Disse filamenter har en diameter på ca. 7 nm og strækker sig mellem to områder kendt som bånd I og bånd A. I bånd A er disse filamenter placeret omkring de tykke filamenter, der danner et sekundært sekskantet arrangement..

Specifikt er hvert tyndt filament symmetrisk adskilt fra tre tykke filamenter, og hvert tykt filament er omgivet af seks tynde filamenter.

Tynde og tykke filamenter interagerer med hinanden gennem "tværbroer", der stikker ud fra de tykke filamenter og vises i myofibrilstrukturen med regelmæssige intervaller af afstande tæt på 14 nm..

Skematisk gengivelse af myofilamenterne, der udgør myofibrillerne og deres tværsnit (Kilde: Kamran Maqsood 93 [CC BY-SA 4.0 (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/4.0)] via Wikimedia Commons)

Actinfilamenterne og andre associerede proteiner strækker sig ud over "kanterne" af Z-linjerne og overlapper myosinfilamenterne mod midten af ​​hver sarkomer..

- Tykke myofilamenter

De tykke filamenter er polymerer af myosin II-proteinet (510 kDa hver) og afgrænses af regioner kendt som "A-bånd".

Myosin myofilamenter er ca. 16 nm lange og er arrangeret i sekskantede arrangementer (hvis der observeres et tværsnit af en myofibril).

Hver myosin II-filament består af mange pakket myosinmolekyler, der hver består af to polypeptidkæder, der har et klubformet område eller "hoved", og som er arrangeret i "bundter" til dannelse af filamenterne..

Begge bundter holdes på tværs af enderne i midten af ​​hver sarkomer, så "hovederne" på hvert myosin er rettet mod Z-linjen, hvor de tynde filamenter er fastgjort..

Myosinhovederne udfylder meget vigtige funktioner, da de har bindingssteder for ATP-molekyler, og derudover under muskelsammentrækning er de i stand til at danne tværbroer for at interagere med de tynde actinfilamenter.

- Tilknyttede proteiner

Actinfilamenter er "forankrede" eller "fikserede" til plasmamembranen i muskelfibre (sarcolemma) takket være deres interaktion med et andet protein kendt som dystrophin.

Derudover er der to vigtige actinbindende proteiner kendt som troponin og tropomyosin, der sammen med actinfilamenter danner et proteinkompleks. Begge proteiner er essentielle for reguleringen af ​​interaktionerne, der finder sted mellem tynde og tykke filamenter..

Tropomyosin er også et tostrenget trådformet molekyle, der associeres med actinhelices specifikt i rillerne mellem de to tråde. Troponin er et tredelt globulært proteinkompleks, der er arrangeret i intervaller på actinfilamenterne.

Dette sidste kompleks fungerer som en calciumafhængig “switch”, der regulerer muskelfibers sammentrækningsprocesser, hvorfor det er af største betydning..

I den stribede muskel hos hvirveldyr er der desuden to andre proteiner, der interagerer med henholdsvis de tykke og tynde filamenter, kendt som titin og nebulin..

Nebulin har vigtige funktioner i reguleringen af ​​længden af ​​actinfilamenter, mens titin deltager i understøtningen og forankringen af ​​myosinfilamenter i en region af sarkomeren kendt som M-linjen..

Andre proteiner

Der er andre proteiner, der er forbundet med de tykke myofilamenter, der er kendt som myosin-bindende protein C og myomesin, som er ansvarlige for fiksering af myosinfilamenter i M-linjen.

Funktioner

Myofibriller har elementære implikationer for hvirveldyrs bevægelseskapacitet.

Da de udgøres af de fibrøse og kontraktile proteinkomplekser i det muskulære apparat, er disse vigtige for at udføre reaktionerne på de nervøse stimuli, der fører til bevægelse og forskydning (i skeletstribede muskler).

De ubestridelige dynamiske egenskaber af skeletmuskulatur, som omfatter mere end 40% af kropsvægten, tildeles af myofibrillerne, der på samme tid har mellem 50 og 70% af proteinerne i menneskekroppen..

Myofibrillerne, som en del af disse muskler, deltager i alle dets funktioner:

- Mekanisk: at omdanne kemisk energi til mekanisk energi for at generere kraft, opretholde kropsholdning, producere bevægelser osv..

- Metabolisk: da muskelen deltager i den basale energimetabolisme og fungerer som et opbevaringssted for grundlæggende stoffer såsom aminosyrer og kulhydrater; Det bidrager også til produktionen af ​​varme og forbruget af energi og ilt, der bruges under fysiske aktiviteter eller sportsøvelser.

Da myofibriller hovedsageligt er sammensat af proteiner, repræsenterer de et opbevarings- og frigørelsessted for aminosyrer, der bidrager til opretholdelsen af ​​blodsukkerniveauet under faste eller sult..

Frigørelsen af ​​aminosyrer fra disse muskulære strukturer er også vigtig set fra synsvinklen til de biosyntetiske behov i andre væv såsom hud, hjerne, hjerte og andre organer..

Referencer

  1. Despopoulos, A., & Silbernagl, S. (2003). Farveatlas for fysiologi (5. udgave). New York: Thieme.
  2. Friedman, A. L. og Goldman, Y. E. (1996). Mekanisk karakterisering af myofibriller i skeletmuskler. Biofysisk tidsskrift, 71(5), 2774-2785.
  3. Frontera, W. R., & Ochala, J. (2014). Skeletmuskulatur: En kort gennemgang af struktur og funktion. Calcif Tissue Int, Fire. Fem(2), 183-195.
  4. Goldspink, G. (1970). Spredning af myofibriller under vækst af muskelfibre. J. Cell Sct., 6, 593-603.
  5. Murray, R., Bender, D., Botham, K., Kennelly, P., Rodwell, V., & Weil, P. (2009). Harpers illustrerede biokemi (28. udgave). McGraw-Hill Medical.
  6. Rosen, J. N., & Baylies, M. K. (2017). Myofibriller lægger klemmen på kerner. Naturcellebiologi, 19(10).
  7. Sanger, J., Wangs, J., Fan, Y., White, J., Mi-Mi, L., Dube, D., ... Pruyne, D. (2016). Montering og vedligeholdelse af myofibriller i strieret muskel. I Håndbog om eksperimentel farmakologi (s.37). New York, USA: Springer International Publishing Schweiz.
  8. Sanger, J. W., Wang, J., Fan, Y., White, J., & Sanger, J. M. (2010). Montering og dynamik af myofibriller. Tidsskrift for biomedicin og bioteknologi, 2010, 8.
  9. Sobieszek, A., & Bremel, R. (1975). Forberedelse og egenskaber af hvirvelløse glatte muskelmyofibriller og actomyosin. European Journal of Biochemistry, 55(1), 49-60.
  10. Villee, C., Walker, W., & Smith, F. (1963). Generel zoologi (2. udgave). London: W. B. Saunders Company.

Endnu ingen kommentarer