Det selectins De er en familie af glykoproteiner, der består af polypeptidkæder, der genkender specifikke konformationer af sukker (kulhydrater), der er placeret på overfladen af andre celler og binder til dem. Af denne grund kaldes de også adhæsionsmolekyler..
Disse adhæsionsreceptorer er kendt for deres konserverede struktur. De har tre domæner og tre forskellige glykoproteiner. De kan udtrykkes som overflademolekyler foruden at blive lagret eller fungere som opløselige molekyler.
I modsætning til andre adhæsionsmolekyler virker selectiner kun på interaktioner mellem hvide blodlegemer og det vaskulære endotel.
Artikelindeks
Selectiner er alle kædeoligosaccharidholdige proteiner kovalent bundet til aminosyresidekæder (glycoproteiner). De er transmembranmolekyler, hvilket betyder, at de krydser cellens lipiddobbeltlag, enten i et enkelt trin (et trin) eller flere trin (flertrins)..
De deler karakteristika, der minder meget om CLEC-proteiner eller type C-lectiner, da selectiner, ligesom type C-lectiner, kræver calciumioner til binding..
Oprindelsen af ordet "selectin" henviser til det faktum, at disse proteiner selektivt udtrykkes i celler i det vaskulære system og også indeholder et lectindomæne.
Nogle forfattere inkluderer selectiner (glykoproteiner) i lektiner, fordi de er molekyler, der binder til sukker. Andre forfattere adskiller dem dog under begrebet, at lektiner kun genkender kulhydrater og binder til dem, mens selectiner ikke kun genkender og binder sukker, men også er dannet af kulhydrater.
Reguleringen af selectiner forekommer på transkriptionsniveauet ved proteolytisk behandling ved celleklassifikation og gennem regulerede udtryk for glycosyl-transferaser..
Selectins har et kort intracellulært domæne. Imidlertid har de tre ekstracellulære domæner, et epidermalt vækstfaktortype-domæne, et lectin-C-domæne og gentagelsesenheder af konsensus svarende til komplement regulatoriske proteiner..
Selectin-familien består af tre forskellige typer glycoproteiner. Hver af disse er identificeret med et bogstav, der angiver det sted, hvor de først blev identificeret. Dernæst vil vi se hver af dem.
Det er også kendt som SELL, CD62L, LAM1, LEU8, LNHR, LSEL eller TQ1. Det findes i leukocytter, derfor "L" for L-selectin. Det er en komponent i celleoverfladen. De tre domæner er: en lectinhomolog, en epidermal vækstfaktor og to gentagelsesenheder..
Det har flere ligander, dvs. generelt små molekyler, der danner komplekser med et biomolekyle, i dette tilfælde et protein. Kendte ligander for L-selectin er som følger.
Kendt som glycosyleringsafhængig celleadhæsionsmolekyle -1, er det en proteoglycan ligand, der udtrykkes i post-kapillær venøs betændelse og tillader lymfocytter at trænge ud af blodbanen i lymfevæv.
Det er et phosphoglycoprotein, der detekteres i forskellige grupper af pattedyr, såsom mennesker, rotter og mus, blandt andre. Det blev først beskrevet i hæmatopoietiske stamceller. De findes i en lang række celler, men er næsten udelukkende relateret til hæmatopoietiske celler.
Kendt som Adresin eller celleadhæsionsmolekyle i retning af den vaskulære slimhinde (på engelsk, mucosal vaskular addressin celladhesion molecule 1). Det er et ekstracellulært protein i endotelet, der er ansvarligt for at bestemme, hvilket væv lymfocytterne kommer ind i, ud over at bære sukker, så de genkendes af L-selectin.
Kendt blandt andre synonymer som SELPLG eller CD162, er det et glykoprotein, der findes i endotelceller og leukocytter. Det kan binde til de to andre typer selectins. Det ser imidlertid ud til at have en bedre affinitet for P-selectin..
P-selectin er kendt af andre navne, såsom SELP, CD62, CD62P, GMP140, GRMP eller LECAM3, blandt andre. Det findes på overfladen af endotelceller, der strækker de indre marginer af blodkar og blodplader..
P-selectin blev først identificeret i blodplader. Derfor bærer navnet på proteinet den oprindelige "P".
Strukturen af P-selectin består af et domæne, der ligner meget C-typen lectin ved N-terminalen, et EGF-lignende domæne; et konserveret proteindomæne på ca. 30 til 40 aminosyrerester med et dobbeltstrenget β-ark efterfulgt af en løkke til et kort C-terminal dobbeltstrenget β-ark.
Det har et tredje domæne svarende til komplement-bindende proteiner kaldet, som CUB-domænet, som er karakteriseret ved at være et evolutionært konserveret proteindomæne og ved at præsentere ca. 110 aminosyrerester.
Liganden med den højeste affinitet for P-selectin er PSGL-1, som tidligere beskrevet i liganderne for L-selectin. På den anden side kan dette protein også danne komplekser med andre molekyler, såsom det sulfaterede polysaccharid kaldet fucoidan og heparansulfat..
Dette selectinprotein er også kendt under følgende navne: SELE, CD62E, ELAM, ELAM1, ESEL, LECAM2 og andre. Det udtrykkes udelukkende i endotelceller, der aktiveres af små proteiner, der ikke er i stand til at krydse lipid-dobbeltlaget i cellen, kaldet cytokiner..
Strukturen af dette protein består af 3 domæner (ligesom resten af selectinerne): et EGF-lignende domæne, 6 enheder SCR-gentagelsesstyringsproteinmoduler (også kaldet sushi-domæner) og et transmembrandomæne..
Liganderne, der danner komplekser med E-selektiverne, er ret varierede, men de der skiller sig ud er følgende.
Også kaldet SLe A eller CA19-9. Det er et tetrasaccharid opdaget i sera fra kræftpatienter. Det er kendt at deltage i celle-cellegenkendelsesprocessen. Det udtrykkes konstitutivt i granulocytter, monocytter og T-lymfocytter.
Det er også et tetratasaccharid som Sialyl-Lewis A og har lignende funktioner. Det udtrykkes i granulocytter og monocytter og styrer uønsket lækage eller lækage af disse celler under betændelse..
Selvom det tilsyneladende er mere effektivt ved P-selectin, mener nogle forfattere, at den afledte form af human neutrofil også er ret effektiv ved E-selectin. Faktisk mener de, at denne ligand generelt er vigtig for de tre typer selectiner..
Selektins hovedfunktion er at være en del af dannelsesprocessen for de hvide blodlegemer (lymfocytter). De deltager også i immunresponset i kroniske og akutte betændelser i forskellige organer i kroppen såsom nyrerne, hjertet og huden. De handler endda i de inflammatoriske processer af kræftmetastase.
Endnu ingen kommentarer