Det katalase er et oxidoreduktaseenzym (H2O2: H2O2 oxidoreduktase) bredt fordelt i naturen. Katalyserer i forskellige væv og celletyper "nedbrydning" -reaktionen af hydrogenperoxid til molekylært ilt og vand.
De første observationer af denne type enzym går tilbage til de tidlige 1810'ere, men det var i 1901, at Loew anerkendte, at katalase er til stede i stort set alle eksisterende levende organismer og i flere forskellige celletyper..
Dette enzym, der er afgørende for opretholdelsen af cellulær integritet og hovedregulatoren for hydrogenperoxidmetabolisme, var en grundlæggende faktor for at kunne bekræfte, at der i naturen er enzymer, der virker på specifikke substrater.
Pattedyr og andre organismer har katalaseenzymer, der også kan opføre sig som peroxidaser, hvilket katalyserer redoxreaktioner fra forskellige substrater ved hjælp af hydrogenperoxid..
I de fleste eukaryoter findes katalaseenzymer overvejende i subcellulære organeller kendt som “peroxisomer”, og hos mennesker er der adskillige patologiske tilstande relateret til manglen på dette enzym.
Artikelindeks
Aktiviteten af enzymer, såsom katalase, kan variere betydeligt afhængigt af den betragtede vævstype. I pattedyr er katalaseaktivitet for eksempel signifikant i både nyrer og lever og er meget lavere i bindevæv.
Således er katalase i pattedyr primært forbundet med alle væv med signifikant aerob stofskifte..
Pattedyr har katalaser i både mitokondrier og peroxisomer, og i begge rum er enzymer forbundet med organellære membraner. I modsætning hertil er katalaseaktivitet forbundet med et opløseligt enzym (husk at erytrocytter har få interne organeller).
Catalase er et enzym med et højt omsætningsantal eller katalytisk konstant (det er meget hurtigt og effektivt), og den generelle reaktion, som det katalyserer, er følgende:
2H2O2 → 2H2O + O2
I nærværelse af lave koncentrationer af hydrogenperoxid opfører pattedyrkatalase for eksempel sig som en oxidase, i stedet for at anvende molekylært ilt (O2) til at oxidere molekyler, såsom indol og β-phenylethylamin, forløbere for henholdsvis aminosyren tryptophan og en neurotransmitter.
Nogle kendte konkurrerende inhibitorer af katalaseaktivitet er i øjeblikket kendt, især natriumazid og 3-aminotriazol. Azid er i sin anioniske form en stærk hæmmer af andre proteiner med hæmgrupper og bruges til at eliminere eller forhindre vækst af mikroorganismer under forskellige betingelser..
Hos mennesker kodes katalase af et 34 kb gen, der har 12 introner og 13 exoner og koder for et 526 aminosyreprotein..
De fleste af de undersøgte katalaser er tetrameriske enzymer med en molekylvægt tæt på 240 kDa (60 kDa for hver underenhed), og hver monomer er associeret med en protesehæmin eller ferroprotoporphyringruppe.
Dens struktur består af fire domæner sammensat af sekundære strukturer dannet af alfa-helixer og beta-foldede ark, og undersøgelser udført i leverenzym hos mennesker og kvæg har vist, at disse proteiner er bundet til fire NADPH-molekyler..
Disse NADPH-molekyler synes ikke at være essentielle for den enzymatiske aktivitet af katalase (til produktion af vand og ilt fra hydrogenperoxid), men de ser ud til at være relateret til et fald i følsomheden af dette enzym for høje koncentrationer af dets toksiske underlag.
Domænerne for hver underenhed i human katalase er:
-En ikke-kugleformet udvidet N-terminal arm, der fungerer til stabilisering af den kvaternære struktur
-En β-tønde med otte antiparallelle β-foldede ark, som bidrager med nogle af de sidebindende rester til hemgruppen
-Et "kuvert" -domæne, der omgiver det ydre domæne, inklusive heme-gruppen og til sidst
-Et domæne med alpha helix struktur
De fire underenheder med disse fire domæner er ansvarlige for dannelsen af en lang kanal, hvis størrelse er kritisk for hydrogenperoxidgenkendelsesmekanismen af enzymet (som bruger aminosyrer som histidin, asparagin, glutamin og asparaginsyre til det).
Ifølge nogle forfattere opfylder katalase to enzymatiske funktioner:
-Nedbrydning af hydrogenperoxid i vand og molekylært ilt (som en specifik peroxidase).
-Oxidationen af protondonorer, såsom methanol, ethanol, mange phenoler og myresyre ved anvendelse af en mol hydrogenperoxid (som en uspecifik peroxidase).
-I erythrocytter ser den store mængde katalase ud til at spille en vigtig rolle i beskyttelsen af hæmoglobin mod oxidationsmidler, såsom hydrogenperoxid, ascorbinsyre, methylhydrazin og andre..
Enzymet til stede i disse celler er ansvarligt for forsvaret af andre væv med ringe katalaseaktivitet mod høje koncentrationer af hydrogenperoxid.
-Nogle insekter såsom bombardierbille bruger katalase som en forsvarsmekanisme, da de nedbryder hydrogenperoxid og bruger det gasformige iltprodukt fra denne reaktion til at drive frigivelsen af vand og andre kemiske forbindelser i form af damp..
-I planter er katalase (også til stede i peroxisomer) en af komponenterne i fotorespirationsmekanismen, under hvilken phosphoglycollatet produceret af enzymet RuBisCO anvendes til fremstilling af 3-phosphoglycerat.
De vigtigste kilder til produktion af katalasesubstratet, hydrogenperoxid, er reaktioner katalyseret af oxidaseenzymer, reaktive iltarter og nogle tumorceller.
Denne forbindelse er involveret i inflammatoriske processer, i ekspressionen af klæbende molekyler, i apoptose, i reguleringen af blodpladeaggregering og i kontrol af celleproliferation.
Når der er mangler ved dette enzym, genereres høje koncentrationer af dets substrat, som forårsager læsioner i cellemembranen, defekter i elektrontransport i mitokondrier, i homocystein metabolisme og i DNA..
Blandt de sygdomme, der er forbundet med mutationer i det kodende gen for human katalase, kan følgende nævnes:
-Mellitus diabetes
-Arteriel hypertension
-Alzheimers
-Vitiligo og andre
Endnu ingen kommentarer